目前將ICE稱為caspase 1，根據其作用已經歸類到凋亡蛋白酶（caspase）家族中。ICE家族均系由大亞基和小亞基組成的復合體，具有相似的催化位點。ICE本身能夠影響ICE前體加工，由于ICE前體自身或ICE同源分子之間能夠形成寡聚體，因此干擾了ICE的自身酶切。

兩分子的異源性ICE二聚體進一步聚合形成四聚體，prolL-1β的116位天冬氨酸是proIL-1β剪切的識別位點。ICE不剪切IL-1α前體。其他酶如彈性蛋白酶（elastase）和粒酶A（granzyme A）都能在proIL-1β的112和120氨基酸位置進行酶切，并產生具有活性的IL-1β。在細胞內和細胞外都可檢測到proIL-1β的前片段（propiece），前片段可通過IL-1R介導的途徑對成纖維細胞發揮趨化的生物學活性。在ICE的競爭性抑制劑存在的情況下，成熟的IL-1β的生成和分泌會減少。proIL-1β主要積聚在細胞內和細胞外，說明proIL-1β從細胞內釋放不依賴于ICE的加工，胞吐可能是proIL-1β釋放的一種機制，另外膜通道也是proIL-1β被釋放出細胞外的途徑，當ICE活性被用可逆競爭性底物抑制劑阻滯后，培養上清液中有大量prolL-1β，因此通道是proIL-1β和成熟IL-1β釋放的被動分泌途徑。

ICE缺陷的小鼠巨噬細胞在體外受到刺激后不能釋放出成熟的IL-1β。盡管中性粒細胞彈性蛋白酶和粒酶A能夠酶切proIL-1β，但ICE缺陷的小鼠proIL-1β卻積聚在細胞內。同時，ICE缺陷小鼠巨噬細胞的IL-1α生成下降，這與IL-1基因表達和合成能夠自我進行誘導的結果一致。